IGF-1 LR3 en México: información y estudios
IGF-1 LR3 es una versión modificada del factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1. Se estudia por su activación del receptor IGF-1R y porque sus cambios estructurales reducen la unión con las proteínas que normalmente regulan y transportan al IGF-1.
Publicado por Equipo editorial de Nexa · Última actualización:
¿Qué es IGF-1 LR3?
IGF-1 LR3, también escrito como Long R3 IGF-I, es un análogo sintético de IGF-1. Un análogo es una molécula construida a partir de otra conocida, pero con cambios deliberados que permiten estudiar cómo se modifica su comportamiento.
El IGF-1 humano natural contiene 70 aminoácidos. IGF-1 LR3 conserva esa base, añade una extensión de 13 aminoácidos al principio de la cadena y cambia el aminoácido de la posición 3. El resultado es una molécula de 83 aminoácidos.
Estas modificaciones no crean un receptor nuevo. IGF-1 LR3 continúa activando principalmente el receptor IGF-1R, pero interactúa mucho menos con varias proteínas de unión que regulan al IGF-1 natural.
¿Qué significa el nombre IGF-1 LR3?
El nombre resume tanto la molécula original como sus dos modificaciones principales.
IGF-1
Significa factor de crecimiento similar a la insulina tipo 1, la molécula utilizada como base del diseño.
L de Long
Indica que la cadena es más larga porque incorpora 13 aminoácidos adicionales en el extremo inicial.
R de arginina
Señala que se introdujo el aminoácido arginina en lugar del glutamato presente en el IGF-1 natural.
3
Identifica la posición de la cadena en la que se realizó la sustitución por arginina.
Por eso “Long R3” puede leerse como versión larga con arginina en la posición 3. No significa que existan tres receptores ni que sea una mezcla de tres compuestos.
¿Qué función tiene el IGF-1 natural?
IGF-1 es una proteína mensajera producida en diferentes tejidos. El hígado genera una parte importante del IGF-1 que circula por la sangre, especialmente en respuesta a la hormona de crecimiento o GH.
Su función general es comunicar que existen condiciones para el crecimiento, la reparación y el mantenimiento celular. Al llegar a una célula con el receptor adecuado, puede activar señales relacionadas con síntesis de proteínas, utilización de nutrientes, supervivencia y multiplicación celular.
El sistema no funciona como un interruptor aislado. La cantidad de IGF-1 disponible depende de la GH, el estado nutricional, la edad, el tejido y un grupo de proteínas transportadoras conocidas como IGFBP.
¿Qué son las proteínas IGFBP?
Las IGFBP son proteínas que se unen a los factores de crecimiento similares a la insulina. Sus siglas vienen de insulin-like growth factor binding proteins, o proteínas de unión a IGF.
Pueden imaginarse como transportadores y reguladores. Mantienen una parte del IGF-1 circulante unida, controlan cuánto permanece disponible y ayudan a determinar cuándo puede alcanzar un receptor.
IGF-1 natural
Se une con fuerza a varias IGFBP, que regulan su transporte, disponibilidad y llegada a los tejidos.
IGF-1 LR3
Sus modificaciones reducen mucho esa unión, de modo que una mayor proporción permanece libre en determinados modelos experimentales.
Esta es la diferencia central de IGF-1 LR3. Su mayor actividad en muchos cultivos no se debe necesariamente a una unión más fuerte con IGF-1R, sino a que las IGFBP lo retienen menos.
¿Cómo transmite IGF-1 LR3 su señal?
IGF-1 LR3 actúa principalmente al unirse al receptor IGF-1R, situado en la superficie celular. El receptor funciona como una antena que detecta la molécula fuera de la célula y activa señales en su interior.
IGF-1R pertenece a la familia de receptores tirosina cinasa. Cuando se activa, añade grupos fosfato a proteínas internas y pone en marcha varias rutas de comunicación.
Ruta PI3K–AKT
Se relaciona con supervivencia celular, utilización de nutrientes, síntesis de proteínas y regulación de procesos metabólicos.
Ruta RAS–MAPK
Participa en señales de crecimiento, multiplicación, diferenciación y respuesta a otros factores del entorno.
La respuesta final depende del tipo de célula. Una célula muscular, una célula intestinal y una línea utilizada para producir proteínas pueden activar programas diferentes aunque todas expresen IGF-1R.
IGF-1 LR3 y cultivo celular
Una de las aplicaciones de investigación mejor establecidas de Long R3 IGF-I es como suplemento de medios de cultivo. En ese contexto se utiliza para estudiar y sostener la supervivencia, proliferación y productividad de células de mamífero.
Los medios con poco o ningún suero contienen menos factores de crecimiento naturales. Añadir un análogo con baja unión a IGFBP permite ofrecer una señal más uniforme y facilita separar el efecto de IGF-1R de otras moléculas presentes en el suero.
Por eso IGF-1 LR3 también aparece en investigación biotecnológica relacionada con células CHO y producción de proteínas recombinantes, no únicamente en estudios de músculo o metabolismo.
IGF-1 LR3 y síntesis de proteínas
La síntesis de proteínas es el proceso mediante el cual una célula fabrica nuevas proteínas a partir de instrucciones genéticas. En modelos musculares, la señal IGF-1R–AKT puede favorecer rutas que aumentan la fabricación de proteínas y reducen determinadas señales de degradación.
Los primeros estudios con IGF-1 LR3 utilizaron modelos animales para comparar su actividad con la del IGF-1 natural. Algunos observaron cambios en retención de nitrógeno, síntesis proteica y crecimiento de tejidos.
Sin embargo, la respuesta no es idéntica en todas las especies ni en todos los tejidos. El estado hormonal, las proteínas de unión y la duración del experimento pueden cambiar considerablemente el resultado.
Principales áreas de investigación
Receptor IGF-1R
Estudio de la activación del receptor y de las rutas que transmite hacia el interior celular.
Proteínas IGFBP
Comparación de la disponibilidad de IGF-1 natural y análogos con menor afinidad por sus transportadores.
Cultivo celular
Investigación de supervivencia, proliferación y productividad en medios definidos o con poco suero.
Tejido muscular
Análisis de síntesis de proteínas, balance de nitrógeno, diferenciación y crecimiento en modelos experimentales.
Metabolismo
Estudio de captación de glucosa, señalización relacionada con insulina y adaptación al estado nutricional.
Regulación del eje GH–IGF-1
Análisis de cómo una señal externa de IGF modifica GH, IGF endógeno y proteínas de unión mediante retroalimentación.
Calidad y alcance de la evidencia disponible
La estructura de IGF-1 LR3, su baja afinidad por las IGFBP y su capacidad para activar IGF-1R están bien documentadas como propiedades de laboratorio. También existe experiencia amplia con este análogo como reactivo para cultivo celular.
La mayor parte de los estudios sobre crecimiento de tejidos, síntesis de proteínas y metabolismo se realizó en células o animales. Algunos resultados fueron diferentes entre ratas, cobayos y cerdos, lo que demuestra que una señal más disponible no produce automáticamente el mismo efecto en todos los organismos.
Por eso la evidencia permite explicar con claridad su mecanismo y utilidad experimental, pero no debe transformarse directamente en conclusiones clínicas para personas.
Propiedad molecular
La menor unión a IGFBP es la característica mejor establecida de su diseño.
Modelos celulares
Permiten estudiar IGF-1R y crecimiento celular con menos interferencia de proteínas de unión.
Modelos animales
Muestran actividad biológica, retroalimentación hormonal y respuestas diferentes según la especie.
Estudios relevantes sobre IGF-1 LR3
Estas publicaciones ayudaron a definir por qué la unión con IGFBP cambia la actividad experimental del análogo.
| Publicación | Diseño | Qué se estudió | Resultado principal |
|---|---|---|---|
| Tomas et al., 1991 | Modelo de ratas diabéticas | IGF-1 natural frente a Long R3 IGF-I | El análogo modificó con mayor potencia el balance de nitrógeno y la síntesis de proteínas en el modelo utilizado. |
| Francis et al., 1992 | Diseño de análogos y ensayos celulares | Importancia de la unión al receptor y a las proteínas IGFBP | Mostró que una menor unión a IGFBP podía aumentar la actividad biológica aun sin mejorar la afinidad por IGF-1R. |
| Grimes et al., 1992 | Cultivos celulares | Estimulación de síntesis de ADN por insulina, IGF-1 y Long R3 IGF-I | La mayor potencia de Long R3 IGF-I apoyó el papel regulador de las proteínas de unión presentes en el cultivo. |
| Tomas et al., 1994 | Músculo esquelético de rata | Síntesis y degradación de proteínas durante un estado catabólico experimental | IGF-1 LR3 permitió estudiar cómo la disponibilidad de la señal cambia el equilibrio de proteínas musculares. |
| Conlon et al., 1995 | Infusión en cobayos | Crecimiento de órganos, IGF circulantes y proteínas de unión | Observó crecimiento de varios órganos y reducción de IGF endógeno e IGFBP, mostrando retroalimentación del sistema. |
| Dunaiski et al., 1997 | Modelo porcino | Crecimiento, GH, IGF endógeno e IGFBP-3 | Encontró una respuesta distinta a la observada en ratas, destacando la importancia de la especie y del contexto hormonal. |
IGF-1 LR3 vs IGF-1 natural
Ambos activan principalmente IGF-1R, pero no circulan ni se regulan de la misma manera.
IGF-1 natural
Tiene 70 aminoácidos y se une con fuerza a proteínas IGFBP que regulan su transporte y disponibilidad.
IGF-1 LR3
Tiene 83 aminoácidos y fue modificado para reducir notablemente la unión con las IGFBP.
La principal ventaja experimental de LR3 no es un receptor diferente, sino una señal menos limitada por las proteínas de unión del sistema IGF.
IGF-1 LR3 vs HGH
IGF-1 LR3
Activa directamente IGF-1R y permite estudiar las rutas celulares que responden a IGF-1.
HGH
Activa el receptor de hormona de crecimiento y estimula la producción de IGF-1, especialmente en el hígado y otros tejidos.
HGH se encuentra antes en el eje hormonal y genera una respuesta más amplia. IGF-1 LR3 actúa después, directamente sobre el receptor IGF-1R, sin depender de que la célula produzca primero IGF-1.
IGF-1 LR3 vs insulina
IGF-1 LR3
Prefiere IGF-1R y se estudia principalmente por crecimiento, supervivencia y señalización celular sostenida.
Insulina
Prefiere el receptor de insulina y coordina de forma directa la captación y el almacenamiento de nutrientes.
Los dos sistemas están relacionados y comparten algunas rutas internas, pero sus receptores y funciones principales no son iguales. A concentraciones experimentales elevadas puede existir comunicación cruzada entre ambos sistemas.
Compuestos relacionados
Estas fichas ayudan a ubicar IGF-1 LR3 dentro del eje de hormona de crecimiento y sus señales relacionadas.
IGF-1 LR3 en México
En México, las búsquedas sobre IGF-1 LR3 suelen relacionarse con el receptor IGF-1R, el eje GH–IGF-1, proteínas IGFBP, señalización celular y diferencias frente al IGF-1 natural.
IGF-1 LR3 se encuentra en el catálogo Nexa dentro de la categoría Hormonal y en presentación de 1 mg, sujeta a existencias al momento de la compra.
Presentación disponible en Nexa
IGF-1 LR3 está disponible en el catálogo Nexa en una concentración, sujeta a existencias al momento de la compra.
- IGF-1 LR3 1 mg
Preguntas frecuentes sobre IGF-1 LR3
¿Qué es IGF-1 LR3?
Es un análogo sintético de IGF-1 con una extensión de 13 aminoácidos y una arginina en la posición 3.
¿Qué significa LR3?
“L” significa Long o largo, “R” representa arginina y “3” indica la posición en la que se realizó ese cambio.
¿Cuántos aminoácidos tiene IGF-1 LR3?
Tiene 83 aminoácidos: los 70 de la base de IGF-1 más una extensión de 13 aminoácidos.
¿Qué son las IGFBP?
Son proteínas que transportan y regulan a los factores IGF. IGF-1 LR3 fue diseñado para unirse mucho menos a ellas.
¿IGF-1 LR3 utiliza un receptor diferente?
No. Continúa actuando principalmente mediante IGF-1R; la diferencia central está en su menor unión con las proteínas IGFBP.
¿IGF-1 LR3 y HGH son lo mismo?
No. HGH activa el receptor de hormona de crecimiento y estimula la producción de IGF-1. IGF-1 LR3 actúa directamente sobre IGF-1R.
¿Por qué se utiliza IGF-1 LR3 en cultivo celular?
Porque proporciona una señal de IGF-1R menos limitada por las proteínas de unión y puede favorecer supervivencia y proliferación en medios definidos.
¿Qué presentación de IGF-1 LR3 tiene Nexa?
Nexa maneja IGF-1 LR3 en presentación de 1 mg, sujeta a disponibilidad de inventario.
¿Esta ficha incluye instrucciones de uso?
No. La ficha es informativa y no incluye dosificación, preparación, administración ni instrucciones de uso humano o animal.
Referencias consultadas
- Tomas FM, Knowles SE, Owens PC, et al. Increased weight gain, nitrogen retention and muscle protein synthesis following treatment of diabetic rats with insulin-like growth factor-I and Long R3-IGF-I. Biochemical Journal. 1991;276(Pt 2):547-554. PMID: 2049079.
- Francis GL, Ross M, Ballard FJ, et al. Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency. Journal of Molecular Endocrinology. 1992;8(3):213-223. PMID: 1378808.
- Grimes RW, Hammond JM. Insulin and insulin-like growth factors stimulate DNA synthesis in a primary culture of porcine granulosa cells. Endocrinology. 1992;131(3):1270-1276. PMID: 1379161.
- Tomas FM, Knowles SE, Chandler CS, et al. Effects of insulin and insulin-like growth factors on protein and energy metabolism in tumour-bearing rats. Biochemical Journal. 1994;301(Pt 3):769-775. Texto completo.
- Conlon MA, Tomas FM, Owens PC, et al. Long R3 insulin-like growth factor-I infusion stimulates organ growth but reduces plasma IGF-I, IGF-II and IGF binding protein concentrations in the guinea pig. Journal of Endocrinology. 1995;146(2):247-253. PMID: 7561636.
- Dunaiski V, Dunshea FR, Walton PE, Goddard C. Long R3 insulin-like growth factor-I reduces growth, plasma growth hormone, IGF binding protein-3 and endogenous IGF-I concentrations in pigs. Journal of Endocrinology. 1997;155(3):559-565. PMID: 9488001.
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Revisa la presentación de 1 mg disponible en el catálogo Nexa.
